蛋白質是转谷食品的重要組成成分,其功能特性影響食品的品質。轉穀氨酰胺酶（Transglutaminase，氨酰胺酶TGase）作為一種高效、对食安全的品蛋生物酶交聯劑，通過催化蛋白交聯、白特酰基轉移、影响脫酰胺基反應，转谷改變蛋白質微觀結構，氨酰胺酶從而改善食品蛋白功能特性，对食提高食品營養價值，品蛋降低致敏性。白特本文對近年來國內外轉穀酰胺酶改性食品蛋白的影响研究進行綜述，闡述了TGase對食品蛋白不同功能特性的转谷改變，以及其對蛋白致敏性、氨酰胺酶消化性和風味的对食影響，總結歸納了TGase改性與其他技術複合使用的應用結果，並指出TGase改性未來的研究方向，以期為TGase改性研究及食品加工應用提供參考。

天然蛋白存在著溶解度低、凝膠性差、起泡性弱、易致敏等缺點，采用酶法技術改變蛋白結構，改善其特性，提高食品品質，擴大銷售範圍。酶法改性是利用酶催化蛋白水解或蛋白交聯，從而使得蛋白分子發生水解或蛋白分子間（內）發生交聯，來達到改變蛋白的功能特性的目的。目前，催化蛋白交聯的酶主要有以下四類：轉穀氨酰胺酶（Transglutaminase，TGase）、酚氧化酶、過氧化物酶、賴氨酰氧化酶。其中，轉穀氨酰胺酶研究的較為深入。如表1所示，該酶催化底物廣泛，性能改善明顯。

TGase根據來源不同可以將轉穀氨酰胺酶分為內源性轉穀氨酰胺酶及微生物來源轉穀氨酰胺酶（Microbial transglutaminase，MTGase）。內源性轉穀氨酰胺酶在自然界中存在廣泛，但從植物或動物中提取得到的該酶產量低、提純難且催化反應依賴Ca2+。相比於MTGase，內源性轉穀氨酰胺酶催化活性位點被Cys殘基和Try殘基組成的氫鍵覆蓋，隻有當底物中存在Ca2+，才能發生構象變化，暴露出活性位點；而MTGase催化活性位點上的Cys64能夠充分暴露在溶劑中，因此反應不需要依賴Ca2+且反應迅速。TGase在參與催化反應時，酰基供體為該酶肽鏈上穀氨酰殘基的γ-酰基，酰基受體可以為賴氨酸上的ε-氨基、伯氨基和水。根據受體的不同，反應可分為蛋白質交聯反應，酰基轉移反應和脫酰胺基反應。各反應對蛋白特性的影響如圖1所示。本文將從蛋白功能特性、其他特性及與新技術複合使用三個方麵進行闡述。

1轉穀氨酰胺酶對食品蛋白功能特性的影響

1.1凝膠性

凝膠是介於固體和液體之間的中間狀態，通過共價或非共價鍵交聯聚合物分子，形成能夠截留水或其他小分子物質的三維網絡結構，是食品蛋白重要功能特性之一。與傳統的熱致凝膠相比，TGase可催化低蛋白濃度，甚至不能成膠的蛋白溶液形成凝膠，且凝膠的凝膠強度和彈性模量遠遠大於相同條件下的熱致凝膠。蛋白的凝膠作用可以形成獨特物理狀態的食物，如豆腐、酸乳、幹酪等。

豆製品中，酶較易催化7S球蛋白聚合，不易使11S球蛋白聚合；且隻能使蛋白中的酸性亞基聚合，幾乎不能使其堿性亞基聚合。這主要是因為7S球蛋白含有相對較高含量的穀氨酰胺和賴氨酸，而穀氨酰胺和賴氨酸是TGase的主要底物。TGase交聯大豆分離蛋白有助於豆腐形成更持久的凝膠，並能更長久地保存豆腐的結構特性。

在肉製品加工過程中，TGase通過交聯作用，改變肌球蛋白重鏈結構，降低-螺旋含量，增加-折疊含量，有助於形成高分子聚合物，改善蛋白溶解度，從而改變蛋白凝膠性。在交聯時，TGase的首要目標是肌球蛋白中的S1亞基。由於空間受限，肌球蛋白易被氧化。在輕度氧化條件下，TGase誘導的肌球蛋白交聯區域在肌原纖維結構中由S1亞基向S2亞基轉移。TGase可以在輕度氧化時促進S2交聯，S2可成為新的交聯區域，該發現可應用於不需被抑製氧化的肉製品加工中。在所有肉製品加工過程中，TGase隻會對肌球蛋白產生作用，對肌動蛋白沒有明顯影響。

在乳製品中，TGase的主要作用蛋白還存有異議。有學者認為TGase對乳清蛋白的作用不明顯，主要作用於-酪蛋，因為其主要位於酪蛋白膠束的表麵，接近酶催化位點。酪蛋白交聯後，可防止尿素及檸檬酸的分離，對酸乳發酵等有一定的指導意義。在乳製品的加工中，凝乳酶的類型、TGase的添加順序，酶的孵育時間都會影響乳製品的品質，出成率。TGase在凝乳酶之前加入，會引起其與凝乳酶活性的競爭反應，從而使得產品品質下降。但也有學者研究發現在加入凝乳酶之前加入TGase，生產的奶酪，產量更高、質地更軟。二者的矛盾可能是由凝乳酶的類型不同造成的。目前，研究乳製品多集中在中性條件，但是在酸性條件下的交聯還未被深入探究。

1.2持水力

持水力通常定義為蛋白截留水及儲存水的能力，即蛋白與水的相互作用。水分是大多數食品中含量最高的組分，含量及分布狀態通常影響著產品的嫩度、鮮度、貨架期及風味等。Fariba等研究了不同TGase水平對紅羅非魚魚糜凝膠特性的影響，其結果表明TGase（0.30 U/g魚糜）的交聯作用提高魚糜凝膠持水力，主要是因為形成的蛋白凝膠，網絡結構致密均勻，從而截留住更多的水。TGase催化的脫酰胺反應，降低麵包烘焙損失，蛋白質的親水性增加，使得其與蛋白質重鏈聚合產生的強凝膠結構結合。但是在玉米中研究發現，酶的脫酰胺作用普遍存在，底物中蛋白質和賴氨酸含量有限，阻礙了交聯的形成，使得玉米麵包的黏度降低。

因此，MTGase催化的脫胺反應和交聯的形成直接影響不同蛋白質底物的持水力。與凝膠性相似，隨著酶添加量的持續增加，酶添加量與持水力呈負相關。因為蛋白間和蛋白內的交聯數越多，蛋白與水的相互作用越低，蛋白截留水越困難。

1.3乳化特性

蛋白質的乳化特性影響著冰淇淋、蛋糕等食品的品質。在乳液體係中，蛋白質作為主要的表麵活性劑，其較好的表麵活性有助於分散相的形成和穩定。良好的表麵活性劑必須具有以下特點：（1）快速進行界麵吸附；（2）在界麵上快速分散及重新定位；（3）在到達界麵時，能與鄰近分子相互作用，形成能夠承受熱衝擊和機械衝擊的、強而有粘性的粘彈性膜。

TGase的交聯和脫酰胺反應都影響著蛋白的乳化特性。交聯反應使豬肉肌原纖維蛋白結構發生改變，促進分子聚集到油滴表麵，產生靜電排斥，從而阻止聚集、絮凝和油水兩相分離，提高乳液的穩定性；在研究肌原纖維蛋白-非肉蛋白-橄欖油複合乳化液時，異型肽鍵的生成改變了蛋白表麵基團的疏水基團/親水基團的比率，可能改變蛋白構象，增加負電荷的數量，有助於在乳液潔麵形成更有彈性的蛋白膜，從而增加蛋白乳化穩定性；但有學者研究鯉魚肌原纖維蛋白時發現，乳化性降低，交聯反應破壞了蛋白與蛋白之間的熱力學平衡，溶解性降低，平均粒徑增加，乳化粒子減少。綜上，乳化特性的改變可能與交聯度相關。此外，脫酰胺反應會導致pH下降，極性基團增加，進而促進蛋白質在水麵上的展開。範麗麗等發現，在酶添加量為20 U/g，pH 7.0，溫度55˚C條件下，表麵疏水性增強，提升了蛋白對油脂的吸附，改善了蛋白的乳化性。

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