IMCT中最豐富的蛋白質是膠原蛋白，它是组织細胞外基質的主要成分，是组调控一種富含羥脯氨酸的蛋白質，哺乳動物肌肉中膠原蛋白含量達12.8%。成分膠原蛋白包含20種氨基酸中的布及18種，每個膠原蛋白分子中含有約33%的生长甘氨酸、12%的研究脯氨酸和11%的羥脯氨酸，蛋氨酸、肌内结缔进展半胱氨酸和酪氨酸含量低，组织色氨酸缺乏。组调控膠原蛋白的成分一級結構中富含Gly-X-Y重複序列，其中X和Y位置通常被脯氨酸（Pro）和羥脯氨酸（Hyp）占據。布及每個膠原蛋白分子的生长中心區域由3條α-鏈各自盤繞成左旋螺旋，再相互纏繞形成右手超螺旋，研究其與螺旋末端的肌内结缔进展無規卷曲部分共同構成原膠原蛋白。原膠原蛋白分子再自我組裝形成膠原原纖維，膠原原纖維進一步聚集形成膠原纖維，以及各種不同結締組織。
目前已發現編碼29種類型膠原蛋白的基因，在骨骼肌中至少存在7種膠原蛋白類型——I，III，IV，V，VI，XII和XIV。骨骼肌中膠原蛋白的主要類型是I型和III型，它們成四分之一交錯排列在組織中形成原纖維。I型膠原蛋白是肌外膜的主要成分，I型和III型在肌束膜中含量多，而在肌內膜中主要是III型、IV型和V型，如圖3所示，這些結締組織共同賜予肌肉一定的韌度。因為肌肉間的肌外膜在加熱煮製加工過程中通常被修整掉，所以III、IV和V型膠原蛋白對肉韌度的貢獻要比I型大一些。
膠原蛋白分子的分層組裝和堆積可為不同的組織提供結構穩定性、機械完整性和彈性，其作用隨著分子間的共價交聯而增強。除了單個膠原蛋白分子的三螺旋結構之外，膠原蛋白還通過翻譯後修飾形成的分子間和分子內的交聯獲得了額外的機械性能和化學穩定性。該過程是通過賴氨酸氧化酶的作用將特定的賴氨酸和羥賴氨酸殘基轉化為相應的醛而引發的，使在同一分子和相鄰分子中與並列的賴氨酸醛、賴氨酸、羥基賴氨酸和組氨酸殘基發生一係列縮合反應，從而導致二價、三價和四價交聯。交聯以3種共價鍵形式存在：（1）二硫鍵，由於僅含有半胱氨酸而被限製在III型和IV型中；（2）2條α鏈中賴氨酸和羥賴氨酸的醛基氧化形成的，在體外可還原；（3）更複雜的鍵，連接2個以上的α鏈，主要是膠原蛋白的老化過程中產生的（成熟交聯）。
分子內交聯是通過賴氨酰氧化酶作用於膠原蛋白的氨基和羧基端肽，將選定的賴氨酸和羥賴氨酸殘基轉化為醛基賴氨酸和羥基賴氨酸，可在纖維形成過程中通過醇醛縮合自發反應，如圖4所示，當膠原蛋白分子內的2個α鏈精確並聯排列時才能形成。因此，α鏈二聚體是由兩條α鏈的端肽段之間的分子內交聯產生的。分子內交聯不影響膠原纖維的穩定性，而分子間的交聯影響膠原纖維的穩定性。
分子間交聯發生在膠原蛋白三聚體的端肽與四分之一交錯的相鄰三聚體的螺旋區域之間。膠原原纖維中1條α鏈上的賴氨酸醛基與其鄰近的賴氨酸或羥賴氨酸ε-氨基反應生成穩定的醛胺類物質（脫氫羥賴氨酰異亮氨酸，Dehydro-hydroxylysinonorleucine），該物質具有還原性和熱不穩定性，可被還原成羥賴氨酰異亮氨酸（Hydro-xylysinonorleucine），這些交聯的化學性質取決於膠原組織的性質和年齡。交聯的差異是由於三螺旋中端肽和特定賴氨酸的羥基化程度所致。這些二價交聯僅是中間體，隨後與組氨酸、賴氨酸或羥賴氨酸殘基多次縮合轉化為穩定的三價交聯——組氨酸-羥基-賴氨酸正亮氨酸、羥賴氨酸吡啶啉和賴氨酸吡啶啉，並且隨著成熟過程中膠原蛋白合成代謝的減少，三價交聯在組織中不斷累積。大部分成熟的交聯在動物生命後期形成，其局部濃度取決於形成它們的組織、年齡、性別、活動和身體狀態。
在動物生長發育過程中，隨著非還原性交聯的增加，使肌肉中的膠原蛋白不斷地互相形成三維網狀結構，增加了肌肉的韌性，同時膠原蛋白的可溶解性越來越低。此外，膠原纖維變粗可能也會導致韌性增加。
降解現有的IMCT結構和成分並合成新的替代成分的過程稱為膠原蛋白的合成代謝。未成熟交聯占比高表明主要是新的膠原蛋白合成，例如：在組織生長、纖維化、傷口愈合和骨折修複中。相反，成熟的交聯占優勢則表明膠原合成代謝程度低。因此，未成熟與成熟交聯的比例可作為膠原組織代謝率的指標。動物成熟後膠原組織的合成代謝減少，膠原蛋白中葡萄糖和賴氨酸的ε-氨基反應，形成第二種交聯機製，通常稱為非酶糖基化，與精氨酸形成環狀結構，生成葡萄糖苷，與之類似的結構如戊糖苷，在分子間交聯的形成中發揮作用，如圖4中④所示。
此外，轉穀氨酰胺酶可介導膠原蛋白的交聯，可將非膠原配體固定在膠原上，從而形成分子內、分子間交聯，如圖4中③所示。
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