分析鰱魚肌原纖維蛋白質組的功能情況，將差異蛋白質進行Level8級別上的蛋白基因本體的注釋，被分為3個類別。酶降從表6得知，鱼肌原纤AＴPase活性功能（AＴPaseactivity）包含1個蛋白點，维蛋為點3504；肌動活動功能（motoractivity）包含3個蛋白點，组学分別為：5503，分析5504，碱性解鲢6512；腺嘌呤核苷酸結合功能（adenylribonucleotidebinding）包含4個蛋白點，蛋白分別為點1012，酶降3504，鱼肌原纤6512，维蛋1105。组学
利用GO的功能對鑒定出的差異蛋白質點進行Level5級別上的生物過程分類和鑒定，見表7所示。碱性解鲢差異蛋白質可以被分為35個生物途徑，其中，包含一個蛋白質的生物過程有：肌動蛋白運動、肌肉係統過程、骨架結構、有機氮化合物分解過程、雜環化合物分解過程、細胞成分形態、細胞凋亡調節、含磷化合物代謝過程、有機環狀化合物應激、細胞含氮化合物代謝過程、細胞器組裝、有機磷酸酯代謝過程、蛋白亞基組成複合體過程、嘌呤化合物代謝過程、脂類應激、肌肉組織發育過程、芳香族化合物代謝過程、糖類衍生物代謝過程、糖基化合物分解過程、有機環狀化合物分解過程、細胞分化過程、細胞過程的負調控、含堿基化合物代謝過程、金屬離子應激過程、循環係統過程、激素應激過程、乙醇應激過程、細胞凋亡規劃過程，共30個生物過程，其包含的蛋白質點均為點3504。
信號傳導過程包含1個蛋白點0116；規範過程包含1個蛋白點6512；微管發育過程包含3個蛋白點2402，1410及5302；胚胎發育過程包含4個蛋白點2402，1410，5302及6512；組織形態形成過程和係統發育過程包含5個蛋白點2402，1410，5302，4203及3504；形態發育過程中的解刨學結構形成過程包含6個蛋白點2402，1410，5302，4203，6512及3504。結果表明，這些蛋白點在降解過程中可能參與多種生物途徑，且1個蛋白可能參與多個生物途徑。趙巧靈[10]在金槍魚冷藏過程中鑒定差異蛋白質中發現有5種關於肌原纖維結構蛋白質，分別是肌球蛋白重鏈-1、肌球蛋白輕鏈-1、肌球蛋白輕鏈-3、α-肌動蛋白和β-肌動蛋白。
肌動蛋白在體內一般以球形肌動蛋白（G-肌動蛋白）和纖維性肌動蛋白（F-肌動蛋白）兩種形式存在，是構成細胞骨架和肌小節的主要蛋白質，主要參與肌肉收縮。肌動蛋白結構中結合位點較多，可與多種蛋白質相結合，以發揮不同的細胞功能。它與肌球蛋白結合，使肌球蛋白AＴP酶的活性變大，為肌肉的運動提供能量，其與肌球蛋白相互作用，促使肌肉運動。
在本研究中，被鑒定為肌動蛋白及相關蛋白的蛋白點包括4℃組中的點0510，1410，3504，3413，1105，1005，0014和6406，25℃組中的點2402，2304，5302和4104。其中，4℃組中點0510，1410，3504，3413出現下調，點1105，1005和0015出現上調，而點6406的豐度呈現先上升後下降的趨勢；25℃組中點2402和2304出現下調，而點5302和4104的豐度呈現先上升後下降的趨勢。表明在降解過程中，堿性蛋白酶破壞肌動蛋白，使其被分解為多個基團，而出現先上升後下降趨勢的蛋白點仍需要進一步研究。
肌球蛋白在魚肌肉中含量約50%，而且它與肉的熱凝膠能力有著較為重要的關係。肌球蛋白是一種大的不對稱分子，具有一條α-螺旋組成的螺旋狀頸部和2個分子質量為500ku，具有AＴPase活性的球形頭部區域，總體而言，其包含2條重鏈（MHC）和4條輕鏈（MLC）。肌球蛋白具有兩種輕鏈，一種是調節輕鏈，其在磷酸化作用和去磷酸化作用中有著重要作用，另一種是基本輕鏈，同時也被稱為堿性輕鏈。肌球蛋白重鏈是骨骼肌粗肌絲的重要組成單位，其表達量高低影響肌纖維的組成和肌肉生長。肌球蛋白重鏈包括3個結構及功能不同的結構域：頭部結構域的結構最保守，它具有與AＴP、肌動蛋白結合的位點；結構域為α-螺旋的頸部，它通過與調節輕鏈亞基相結合來調節頭部的活性；尾部結構域含有決定尾部是否與膜結合，還是與其它的尾部相結合的位點，由此它決定是否產生肌球蛋白二聚體或者肌球蛋白纖維。在本研究中，與肌球蛋白及相關蛋白質有關的蛋白點有4℃組中的0007和6512，在降解過程中，點0007的豐度出現下調趨勢，而點6512的豐度則呈現上升趨勢。
同時，肌球蛋白重鏈可以被酶解為重酶解肌球蛋白和輕酶解肌球蛋白。重酶解肌球蛋白具有肌球蛋白全部的AＴPase活性，輕酶解肌球蛋白則對細絲的形成有著重要作用。在本研究中，質譜鑒定結果為輕酶解肌球蛋白相關蛋白質的蛋白點包括4℃組中的點5006和25℃組中的點5503，其豐度均在酶解過程中呈現上升趨勢，具體機製仍有待研究。
HypotheticalproteincypCar_00047572（點0116）在降解過程中呈現上升趨勢，根據後麵的GO功能注釋得知，此蛋白點與信號傳導有關；hypotheticalproteincypCar_00035009（點6407）在降解過程中呈現先上升後下降的趨勢，根據GO功能注釋，此蛋白是中間絲骨架及骨架結構部分的組成部分；hypotheticalproteincypCar_00036471，partial（點5504）在降解過程中呈現上升趨勢，根據GO功能注釋得知，此蛋白點同樣是中間絲骨架及骨架結構部分的組成部分，同時其又與肌動活動功能有關；hypotheticalproteincypCar_00048243（點4203）在降解過程中呈現上升趨勢，依據GO功能注釋，此蛋白點參與組織形態形成過程、係統發育過程及形態發育過程中的解剖學結構形成過程。然而這4個蛋白點相關研究較少，仍需進一步研究。
目前，關於水產品蛋白質微生物降解機製研究較少，通過KEEG代謝途徑分析無法找到肌原纖維蛋白的降解途徑。通過前文降解過程中生物信息學分析，可推測，在降解過程中，堿性蛋白酶將肌原纖維蛋白結構展開，破壞其骨架，使肌動球蛋白解體為肌動蛋白及肌球蛋白。隨後，堿性蛋白酶主要作用於肌原纖維蛋白組分中的肌動蛋白及肌球蛋白，分別將肌動蛋白降解為肌動蛋白的多個肽段，將肌球蛋白降解為肌球蛋白重鏈和輕酶解肌球蛋白。
在4℃和25℃條件下，隨著堿性蛋白酶處理時間的增加，蛋白圖譜中蛋白點的數量呈現先增加後減少的趨勢。推測堿性蛋白酶降解肌原纖維蛋白的途徑可能是首先破壞肌原纖維骨架結構，肌動球蛋白解體為肌動蛋白和肌球蛋白，隨後，肌球蛋白及肌動蛋白進一步被分解為其它產物如肌球蛋白重鏈等。
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